1. Introdução

2. Natureza e função dos enzimas; perspectiva histórica.

3. Estrutura da molécula enzimática. Configuração e mobilidade conformacional das proteínas enzimáticas. Especificidade enzimática. Complexos multienzimáticos. Função das proteínas de stress.

4. Príncipios gerais de catálise
• Lei de acção das massas de Gulberg e Waage e acção emzimática
• Teoria do estado de transição. Postulado de Hammond.

5. Catálise enzimática
• Teorias explicativas da acção enzimática. Modelos de Fisher, de Koshland e de Pauling.
• Mecanismos moleculares de de reacção no centro activo de um enzima

6. Cinética enzimática
• Efeito de factores físicos e químicos sobre a cinética enzimática.
• Equação de Michaelis-Menten.
• Evolução do conceito de Km: da cinética de equilíbrio (Michaelis-Menten) à cinética do estado estacionário (Briggs-Haldane).
• Constante catalítica kcat. Constante de especificidade kcat/Km.
• Determinação gráfica de parâmetros cinéticos.
• Cinética de reacções enzimáticas com multi-substratos. Mecanismos sequencial, ordenado, ping-pong e de Theorell-Chance
• Cinética de reacções reversíveis. Equação de Haldane.

7. Inibição
• Mecanismos de inibição da actividade enzimática.
• Consequências cinéticas da inibição. Representações gráficas. Equação de Dixon.

8. Regulação da actividade enzimática
• Mecanismos de regulação.
• Cinética sigmoidal.
• Alosteria. Modelo concertado de Monod-Wyman-Changeux. Modelo sequencial de Koshland-Némethy-Filmer. Modelo generalizado

9. Nomenclatura e classificação de enzimas.
• Classes de enzimas e sua numeração.
• Regras da IUB/IUPAC.

10. Enzimologia aplicada
• Produção e purificação de enzimas.
• Aplicações em medicina e biotecnologia.
• Engenharia enzimática.

• pH e tampões
• Métodos de doseamento de proteínas
• Determinação da ordem de reacção e da constante de velocidade
• Efeitos da concentração de enzima e de substrato na velocidade de reacção
• Determinação de parâmetros cinéticos
• Estudo da influência da temperatura e do pH na actividade enzimática
• Cinéticas de inibição

Bibliografia básica
- P. Boyer (1970), The Enzymes (student ed.), Academic Press
- C. Branden e J. Tooze (1991), Introduction to Protein Structure, Garland , New York
- Cornish-Bowden (1995), Fundamentals of Enzyme Kinetics, Portland Press, London
- Cornish-Bowden e C. W. Wharton (1988), Enzyme Kinetics, IRL Press, Oxford
- Fersht (1985), Enzyme Structure and Mechanism, Freeman, New York
- Fersht (1999), Structure and Mechanism in Protein Science, Freeman, New York
- J. H. Ottaway (1988), Regulation of Enzyme Activity, IRL Press, Oxford
- T. Palmer (1994), Understanding Enzymes, 4th ed., Ellis Harwood, New York
- M. Perutz (1990), Mechanisms of Cooperativity and Allosteric Regulation in Proteins, Cambridge University Press, Cambridge
- N. C. Price e L. Stevens (2000), Fundamentals of Enzymology, Oxford Science Publications, Oxford
- R. Ranjeva e A. M. Boudet (1987), Ann. Rev. Plant Physiol., 38, 73-93
- R. Schulz (1994), Enzyme Kinetics, Fom Diastase to Multi-Enzyme Systems, Cambridge University Press, Cambridge

* Bibliografia específica (artigos de revisão e de investigação) será indicada ao longo das aulas teóricas e práticas